Serineproteaseremmers of serpinen vormen een familie van eiwitten die de activiteit van serineproteasen tegenwerken. Deze eiwitten remmen protease-activiteit door een geconserveerd mechanisme dat een diepgaande conformationele verandering met zich meebrengt (zoals besproken in Miranda en Lomas, 2006; Wang et al., 2008; en Ricagno et al., 2009).
Wat doet de proteaseremmer?
Proteaseremmers, die een van de belangrijkste geneesmiddelen zijn die worden gebruikt om hiv te behandelen, werken door zich te binden aan proteolytische enzymen (proteasen). Dat hun vermogen om te functioneren blokkeert. Proteaseremmers genezen hiv niet. Maar door proteasen te blokkeren, kunnen ze voorkomen dat hiv zichzelf reproduceert.
Wat is het serineproteasemechanisme?
Serineproteasen (of serine-endopeptidasen) zijn enzymen die peptidebindingen in eiwitten splitsen, waarbij serine dient als het nucleofiele aminozuur op de actieve plaats (van het enzym). Ze worden alomtegenwoordig gevonden in zowel eukaryoten als prokaryoten.
Hoe werken serineproteasen echt?
Er wordt beweerd dat serineproteasen en andere enzymen werken door elektrostatische complementariteit te verschaffen aan de veranderingen in de ladingsverdeling die optreden tijdens de reacties die ze katalyseren.
Zijn serineproteaseremmers competitief?
De overgrote meerderheid van proteaseremmers zijn competitieve remmers. Ondanks uiteenlopende doelen en verschillende remmingsmechanismen, binden de meeste proteaseremmers een cruciaal deel vande remmer in de actieve plaats op een substraatachtige manier (Figuur 2).