Cysteïne-aminozuur heeft een ingebedde zwavelgroep in zijn zijketen. Kijkend naar het elektronegativiteitsverschil van waterstof en zwavel, kan het worden beschouwd als een niet-polaire zijketen omdat het elektronegativiteitsverschil kleiner is dan 0,5.
Wat is er speciaal aan cysteïne?
DUS WAAROM IS CYSTEINENE SPECIAAL? Omdat het een zeer reactieve sulfhydrylgroep aan zijn zijketen heeft. Dit plaatst cysteïne in een speciale positie die door geen enkel ander aminozuur kan worden vervangen of vervangen. Omdat disulfidebruggen gevormd door cysteïneresiduen een permanent onderdeel zijn van de primaire structuur van eiwitten.
Zijn cysteïne-aminozuren polair?
Zes aminozuren hebben zijketens die polair zijn maar niet geladen. Dit zijn serine (Ser), threonine (Thr), cysteïne (Cys), asparagine (Asn), glutamine (Gln) en tyrosine (Tyr). Deze aminozuren bevinden zich meestal aan het oppervlak van eiwitten, zoals besproken in de module Eiwitten 2.
Welk type binding heeft cysteïne?
Cysteïne is het enige aminozuur waarvan de zijketen covalente bindingen kan vormen, waardoor disulfidebruggen met andere cysteïnezijketens ontstaan: --CH2 -S-S-CH2--. Hier wordt gezien dat cysteïne 201 van het modelpeptide covalent is gebonden aan cysteïne 136 van een aangrenzende β-streng.
Wat is het doel van cysteïne?
Cysteïne is een niet-essentieel aminozuur belangrijk voor het maken van eiwitten,en voor andere metabolische functies. Het wordt gevonden in bèta-keratine. Dit is het belangrijkste eiwit in nagels, huid en haar. Cysteïne is belangrijk voor het maken van collageen.
