De α-helix is een rechtshandige helix met de peptidebindingen aan de binnenkant en de zijketens die zich naar buiten uitstrekken. Het wordt gestabiliseerd door de regelmatige vorming van waterstofbruggen evenwijdig aan de as van de helix; ze worden gevormd tussen de amino- en carbonylgroepen van elke vierde peptidebinding.
Waar worden alfa-helices gevonden in de cel?
De alfa-helix (α-helix) is een veelvoorkomend motief in de secundaire structuur van eiwitten en is een rechtse helix-conformatie waarin elke N−H-groep waterstof bindt aan de ruggengraat C=O. groep van het aminozuur die zich vier residuen eerder langs de eiwitsequentie bevindt.
Welke eiwitten hebben alfa-helices?
Alfa-helices in oplosbare (bolvormige) eiwitten
De eerste twee te bepalen eiwitstructuur, myoglobine en hemoglobine, bestaat voornamelijk uit alfa-helices.
Is Alpha Helix gevonden in alfa-keratine?
α-keratine is een polypeptideketen, doorgaans rijk aan alanine, leucine, arginine en cysteïne, die een rechtshandige α-helix vormt. … Deze coiled coil dimeren, ongeveer 45 nm lang, zijn aan elkaar gebonden met disulfidebindingen, gebruikmakend van de vele cysteïne-aminozuren die in α-keratines worden aangetroffen.
Waar is de alfa-helix in een tertiaire structuur?
De α-helices kunnen bijvoorbeeld evenwijdig aan elkaar of in een rechte hoek zijn georiënteerd. Dus de tertiaire structuur verwijst naar de vouwen van de verschillendesegmenten van helices, vellen, windingen en de rest van het eiwit in zijn oorspronkelijke driedimensionale structuur.