Proline wordt vaak gevonden aan het einde van een α-helix of in bochten of lussen. In tegenstelling tot andere aminozuren die bijna uitsluitend in de transformatie in polypeptiden voorkomen, kan proline in de cis-configuratie in peptiden voorkomen.
Bevatten alfa-helices proline-residuen?
Nu er meer dan 30.000 eiwitstructuren in de Protein Data Bank zijn, is het duidelijk dat prolineresiduen aanwezig zijn in α-helices, waar ze vaak een belangrijke rol spelen in de structuur en functie van het eiwit.
Welke aminozuren zitten er in alfa-helices?
Elk van de 20 aminozuren kan deelnemen aan een α-helix, maar sommige hebben meer voorkeur dan andere. Ala, Glu, Leu en Met worden het vaakst aangetroffen in helices, terwijl Gly, Tyr, Ser en Pro minder vaak worden gezien.
Bevatten bètabladen proline?
Proline heeft geen voorkeur in beta-sheetstructuren omdat het het H-bindingsnetwerk niet kan voltooien. Wanneer proline in vellen voorkomt, kan het in een uitstulping of plaatrand zijn waar het ontbreken van een aminowaterstofbindingdoner niet kritisch is.
Wat bevat alfa-helices?
De alfa-helix (α-helix) is een veelvoorkomend motief in de secundaire structuur van eiwitten en is een rechtse helix-conformatie waarin elke N−H-groep waterstof bindt aan de ruggengraat C=O. groep van het aminozuur die zich vier residuen eerder langs de eiwitsequentie bevindt.