Carboxypeptidase (CP) splitst het aminozuur aan het C-uiteinde van een polypeptideketen.
Wat is carboxypeptidase-splitsing?
Carboxypeptidase A splitst aromatische of vertakte aminozuren af; carboxypeptidase B klieft van basische aminozuren. Het eindresultaat van pancreasproteolyse zijn enkele vrije aminozuren en een mengsel van oligopeptiden. … In de maagfase breken pepsines eiwitten af tot polypeptiden en sommige aminozuren.
Waar worden aminozuren gesplitst?
Het peptidesubstraat zit in een groef in het enzymoppervlak, met de peptidebinding die moet worden gehydrolyseerd over de katalytische plaats (hier weergegeven als een rode cirkel). Het aminozuur dat de carboxylgroep van de te splitsen binding levert, bevindt zich in een zak onder de katalytische plaats.
Hoe carboxypeptidase A het eiwit splitst?
A carboxypeptidase (EC-nummer 3.4. 16 - 3.4. 18) is een protease-enzym dat een peptidebinding hydrolyseert (knipt) aan het carboxy-uiteinde (C-uiteinde) uiteinde van een eiwit of peptide. Dit in tegenstelling tot aminopeptidasen, die peptidebindingen splitsen aan de N-terminus van eiwitten.
Wat is de werking van carboxypeptidase A?
Carboxypeptidase A (CPA) is een zinkbevattende metalloprotease die de aminozuurrest verwijdert van het C-uiteinde van een peptideketen . Het is een van de meest intensief bestudeerde enzymen op het gebied van katalytische MIP. De katalytische werking van CPAomvat twee guanidiniumgroepen en een Zn2+ ion.
