Peptidebindingen hebben een vlakke, trans-configuratie en ondergaan zeer weinig rotatie of draaien rond de amidebinding die de α-aminostikstof van één aminozuur verbindt met de carbonylkoolstof van de volgende (Figuur 4-1).
Waarom is rotatie rond de peptidebinding verboden?
Waarom is rotatie rond de peptidebinding verboden, en wat zijn de gevolgen van het ontbreken van rotatie? De peptidebinding heeft een gedeeltelijk dubbel bindingskarakter, wat rotatie voorkomt. Dit gebrek aan rotatie beperkt de conformaties van de peptide-ruggengraat en beperkt mogelijke structuren.
Kunnen peptidebindingen buigen?
Aangezien de ruggengraat van het polypeptide, bij elkaar gehouden door peptidebindingen, flexibel is (vanwege de "rotatie rond al die bindingen"), kan de keten buigen, draaien, en buig in een zeer grote verscheidenheid aan driedimensionale vormen.
Zijn peptidebindingen omkeerbaar?
Hoewel peptidebinding vorming kan worden omgekeerd door toevoeging van water (hydrolyse), zijn amidebindingen zeer stabiel in water bij neutrale pH, en de hydrolyse van peptidebindingen in cellen wordt ook enzymatisch gecontroleerd.
Hebben peptidebindingen directionaliteit?
Ook al is de geometrie van de peptidegroep vast, de bindingen aan weerszijden van de alfa-koolstofatomen kunnen roteren. Dit maakt flexibiliteit in de peptideruggengraat mogelijk. … De volgorde van aminozuren in het eiwit heeft een directionaliteit oforiëntatie die wordt gedefinieerd door de functionele groepen aan de uiteinden van de keten.
